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Influence of Mixing Intensity on Lysozyme Crystallization in a Meso Oscillatory Flow Reactor

Título
Influence of Mixing Intensity on Lysozyme Crystallization in a Meso Oscillatory Flow Reactor
Tipo
Artigo em Revista Científica Internacional
Ano
2018
Autores
Filipa Castro
(Autor)
FEUP
Ver página pessoal Sem permissões para visualizar e-mail institucional Pesquisar Publicações do Participante Ver página do Authenticus Sem ORCID
António Ferreira
(Autor)
FEUP
José A. Teixeira
(Autor)
Outra
A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. A pessoa não pertence à instituição. Sem AUTHENTICUS Sem ORCID
Fernando Rocha
(Autor)
FEUP
Revista
Vol. 18 10
Páginas: 5940-5946
ISSN: 1528-7483
Indexação
Publicação em ISI Web of Knowledge ISI Web of Knowledge - 0 Citações
Publicação em ISI Web of Science ISI Web of Science
Classificação Científica
CORDIS: Ciências Tecnológicas > Engenharia > Engenharia química
FOS: Ciências da engenharia e tecnologias > Engenharia química
Outras Informações
ID Authenticus: P-00P-MGX
Resumo (PT):
Abstract (EN): The influence of mixing intensity on protein crystallization has been investigated for the first time in a meso oscillatory flow reactor (meso-OFR). For this, lysozyme crystallization was studied in batch at different oscillation amplitudes and frequencies. Turbidity was monitored over time to measure induction time and follow the crystallization process. Results suggest that the crystallization mechanism may be characterized by the occurrence of primary heterogeneous nucleation followed by attrition-induced secondary nucleation. Results also evidence the nonmonotonic dependence of both induction time and mean crystal size on mixing intensity. Indeed, results show that the two parameters decrease with increasing mixing intensity at Re-o below 189, while for further increase of Re-o both remain almost constant. Based on the literature, we suggest that such behavior may be explained by the influence of mixing intensity on protein clusters size distribution in solution. Further, induction time and mean crystal size show a stronger dependency on the oscillation amplitude compared to the oscillation frequency, in particular at the lower amplitudes. Finally, it is shown that lysozyme keeps its activity at the end of the experiments and crystal yields are quite reasonable.
Idioma: Inglês
Tipo (Avaliação Docente): Científica
Nº de páginas: 7
Documentos
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